Для діагностики гострого або хронічного пошкодження тканин при комплексному обстеженні пацієнта.
Для диференціальної діагностики захворювань при різкому болю в грудній клітці (інфаркт міокарда, стенокардія, інфаркт легень).
Щоб виявляти захворювання, що супроводжуються гемолізом еритроцитів.
З метою спостереження за перебігом онкологічних захворювань при терапії.
Для дослідження патологій печінки і нирок.
Для діагностики уражень м’язової тканини.
При підозрі на гостре або хронічне ушкодження тканини і клітин в організмі.
При комплексному профілактичному обстеженні пацієнта.
При спостереженні за перебігом деяких хронічних захворювань (м’язової дистрофії, гемолітичних анемій, захворювань печінки, нирок), онкологічної патології.
Не вживати їжу протягом 12 годин до дослідження.
Виключити фізичне та емоційне перенапруження за 30 хвилин до дослідження.
Не палити протягом 30 хвилин до дослідження.
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – цінквмісний внутрішньоклітинний фермент, який каталізує окислення молочної кислоти в піруват і міститься практично у всіх клітинах організму. ЛДГ найбільш активна в скелетних м’язах, серцевому м’язі, нирках, печінці та еритроцитах.
Існує п’ять різних форм (ізоферментів) ЛДГ, які відрізняються за молекулярною структурою і розташуванням в організмі. Від того, яка з п’яти форм переважає, залежить основний спосіб окислення глюкози – аеробний (до CO2 і H2O) або анаеробний (до молочної кислоти). Подібне розходження обумовлене різним ступенем спорідненості того чи іншого ізоферменту і піровиноградної кислоти. Для міокарда і мозкової тканини основною є ЛДГ-1, для еритроцитів, тромбоцитів, ниркової тканини – ЛДГ-1 і ЛДГ-2. У легенях, селезінці, щитовидній та підшлунковій залозах, надниркових залозах, лімфоцитах переважає ЛДГ-3. ЛДГ-4 знаходиться у всіх тканинах з ЛДГ-3, а також в гранулоцитах, плаценті і чоловічих статевих клітинах, в яких міститься і ЛДГ-5. Ізоферментна активність в скелетних м’язах (в порядку зменшення): ЛДГ-5, ЛДГ-4, ЛДГ-3. Для печінки найбільш характерний изофермент ЛДГ-5, менша активність у ЛДГ-4. У нормі в сироватці крові всі фракції ферменту визначаються з невеликою активністю в складі сумарного показника – загальної ЛДГ. Їх активність в крові розподіляється наступним чином: ЛДГ-2> ЛДГ-1> ЛДГ-3> ЛДГ-4> ЛДГ-5.
При захворюваннях, що супроводжуються пошкодженням тканин і руйнуванням клітин, активність ЛДГ в крові підвищується. У зв’язку з цим, вона є важливим маркером тканинної деструкції. Незважаючи на те, що збільшення активності ферменту не вказує на якусь певну хворобу, його визначення в комплексі з іншими лабораторними аналізами допомагає в діагностиці інфаркту легень, м’язової дистрофії та гемолітичної анемії. Підвищена активність ЛДГ може виявлятися у новонароджених, вагітних і після інтенсивних фізичних навантажень.
Раніше спільні аналізи на ЛДГ, аспартатамінотрансферазу і креатинкіназу широко використовувалися в діагностиці інфаркту міокарда. Зараз, для цієї мети визначають рівень тропоніну як більш специфічного маркера пошкодження серцевого м’яза. Але дослідження активності ЛДГ залишається допоміжним аналізом при диференціальній діагностиці больового синдрому в грудній клітці. У хворих на стенокардію активність ферменту не змінюється, але при інфаркті міокарда починає зростати через 8-10 годин з максимумом в перші 24-48 годин після серцевого нападу і повертається до норми через 10-12 днів. Підвищення ЛДГ при нормальній активності АСТ через 1-2 дня після болю в грудній клітці вказує на інфаркт легень.
При диференціальної діагностиці міопатій даний аналіз допомагає уточнити патофізіологічні механізми захворювання. Так, при порушенні м’язової функції, пов’язаної з нейрогенними захворюваннями, ЛДГ не підвищується, але при пошкодженні м’язів через ендокринні і метаболічні патології активність ЛДГ збільшується.
Активність ЛДГ в крові може зростати внаслідок багатьох злоякісних новоутворень, при ефективному лікуванні вона знижується, що іноді застосовують для динамічного спостереження за онкологічними хворими.